Номер извещения: 0375100004026000005

Общая информация о закупке

Внимание! За нарушение требований антимонопольного законодательства Российской Федерации о запрете участия в ограничивающих конкуренцию соглашениях, осуществления ограничивающих конкуренцию согласованных действий предусмотрена ответственность в соответствии со ст. 14.32 КоАП РФ и ст. 178 УК РФ

Способ определения поставщика (подрядчика, исполнителя): Электронный аукцион

Наименование электронной площадки в информационно-телекоммуникационной сети «Интернет»: РТС-тендер

Адрес электронной площадки в информационно-телекоммуникационной сети «Интернет»: http://www.rts-tender.ru

Размещение осуществляет: Заказчик ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ НАУКИ "НАУЧНО-ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ ИНСТИТУТ СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА КРЫМА"

Наименование объекта закупки: Лабораторные реагенты

Этап закупки: Подача заявок

Сведения о связи с позицией плана-графика: 202603751000040001000029

Контактная информация

Размещение осуществляет: Заказчик

Организация, осуществляющая размещение: ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ НАУКИ "НАУЧНО-ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ ИНСТИТУТ СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА КРЫМА"

Почтовый адрес: 295043, Респ Крым, г Симферополь, Респ Крым, г Симферополь, ул Киевская, дом 150

Место нахождения: Российская Федерация, 295034, Крым Респ, Симферополь г, Киевская ул, Д. 150

Ответственное должностное лицо: Георгиев Г. И.

Адрес электронной почты: zakupki_niishk@mail.ru

Номер контактного телефона: 7-3652-515865

Дополнительная информация: Информация отсутствует

Регион: Крым Респ

Информация о процедуре закупки

Дата и время начала срока подачи заявок: 22.05.2026 15:14 (МСК)

Дата и время окончания срока подачи заявок: 01.06.2026 09:00 (МСК)

Дата проведения процедуры подачи предложений о цене контракта либо о сумме цен единиц товара, работы, услуги: 01.06.2026

Дата подведения итогов определения поставщика (подрядчика, исполнителя): 03.06.2026

Начальная (максимальная) цена контракта

Начальная (максимальная) цена контракта: 66 400,00

Валюта: РОССИЙСКИЙ РУБЛЬ

Идентификационный код закупки (ИКЗ): 261910220086291020100100160032059244

Информация о сроках исполнения контракта и источниках финансирования

Срок исполнения контракта (отдельных этапов исполнения контракта) включает в том числе приемку поставленного товара, выполненной работы, оказанной услуги, а также оплату заказчиком поставщику (подрядчику, исполнителю) поставленного товара, выполненной работы, оказанной услуги

Дата начала исполнения контракта: с даты заключения контракта

Срок исполнения контракта: 10.07.2026

Закупка за счет собственных средств организации: Да

Информация об объекте закупки

Код позиции - Наименование товара, работы, услуги - Ед. измерения - Количество (объем работы, услуги) - Цена за ед., ? - Стоимость, ?

- 20.59.52.199 - Изотонический реагент Дилюент, 20 л Назначение Используется для анализа клеток крови, разведения проб и приготовления суспензии клеток. Изотонический дифференцирующий раствор с фиксированными параметрами рН, электропроводности и осмолярности; предназначен для предварительного разведения образцов крови в автоматических гематологических анализаторах. Предотвращает образование фибриновых сгустков и агрегацию тромбоцитов. Аттестован для выполнения 3-diff анализа импедансным методом Принцип действия Дилюент (Изотонический разбавитель) предназначен для разведения пробы при подсчете числа и размера клеток в гематологических анализаторах. Раствор также называется «изотоническим», так как поддерживает требуемое осмотическое давление для обеспечения постоянства объема клеток крови Действующие компоненты Хлорид натрия, Сульфат натрия, Буферный раствор; Противогрибковые и антибактериальные добавки, консервант - Штука - 1,00 - 8 850,00 - 8 850,00

- Наименование характеристики Значение характеристики Единица измерения характеристики Инструкция по заполнению характеристик в заявке Назначение Используется для анализа клеток крови, разведения проб и приготовления суспензии клеток. Изотонический дифференцирующий раствор с фиксированными параметрами рН, электропроводности и осмолярности; предназначен для предварительного разведения образцов крови в автоматических гематологических анализаторах. Предотвращает образование фибриновых сгустков и агрегацию тромбоцитов. Аттестован для выполнения 3-diff анализа импедансным методом Значение характеристики не может изменяться участником закупки Принцип действия Дилюент (Изотонический разбавитель) предназначен для разведения пробы при подсчете числа и размера клеток в гематологических анализаторах. Раствор также называется «изотоническим», так как поддерживает требуемое осмотическое давление для обеспечения постоянства объема клеток крови Значение характеристики не может изменяться участником закупки Действующие компоненты Хлорид натрия, Сульфат натрия, Буферный раствор; Противогрибковые и антибактериальные добавки, консервант Значение характеристики не может изменяться участником закупки Хранение и стабильность Продукт сохраняет стабильность в течение 2 лет при хранении при температуре от 2°C до 25°C. После вскрытия и при работе при температуре от 18°C до 25°C реагент годен в течение 60 дней. Используется для гематологических анализаторов серии Urit Значение характеристики не может изменяться участником закупки Спецификации Продукт представляет собой прозрачную жидкость без частиц, осадка и хлопьев. Объем канистры 20 л Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке - Назначение - Используется для анализа клеток крови, разведения проб и приготовления суспензии клеток. Изотонический дифференцирующий раствор с фиксированными параметрами рН, электропроводности и осмолярности; предназначен для предварительного разведения образцов крови в автоматических гематологических анализаторах. Предотвращает образование фибриновых сгустков и агрегацию тромбоцитов. Аттестован для выполнения 3-diff анализа импедансным методом - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Принцип действия - Дилюент (Изотонический разбавитель) предназначен для разведения пробы при подсчете числа и размера клеток в гематологических анализаторах. Раствор также называется «изотоническим», так как поддерживает требуемое осмотическое давление для обеспечения постоянства объема клеток крови - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Действующие компоненты - Хлорид натрия, Сульфат натрия, Буферный раствор; Противогрибковые и антибактериальные добавки, консервант - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Хранение и стабильность - Продукт сохраняет стабильность в течение 2 лет при хранении при температуре от 2°C до 25°C. После вскрытия и при работе при температуре от 18°C до 25°C реагент годен в течение 60 дней. Используется для гематологических анализаторов серии Urit - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Спецификации - Продукт представляет собой прозрачную жидкость без частиц, осадка и хлопьев. Объем канистры 20 л - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке

Назначение - Используется для анализа клеток крови, разведения проб и приготовления суспензии клеток. Изотонический дифференцирующий раствор с фиксированными параметрами рН, электропроводности и осмолярности; предназначен для предварительного разведения образцов крови в автоматических гематологических анализаторах. Предотвращает образование фибриновых сгустков и агрегацию тромбоцитов. Аттестован для выполнения 3-diff анализа импедансным методом - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Принцип действия - Дилюент (Изотонический разбавитель) предназначен для разведения пробы при подсчете числа и размера клеток в гематологических анализаторах. Раствор также называется «изотоническим», так как поддерживает требуемое осмотическое давление для обеспечения постоянства объема клеток крови - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Действующие компоненты - Хлорид натрия, Сульфат натрия, Буферный раствор; Противогрибковые и антибактериальные добавки, консервант - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Хранение и стабильность - Продукт сохраняет стабильность в течение 2 лет при хранении при температуре от 2°C до 25°C. После вскрытия и при работе при температуре от 18°C до 25°C реагент годен в течение 60 дней. Используется для гематологических анализаторов серии Urit - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Спецификации - Продукт представляет собой прозрачную жидкость без частиц, осадка и хлопьев. Объем канистры 20 л - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

- 20.59.52.199 - Лизирующий реагент, 1 л Назначение Используется для лизиса (разрушения) оболочки эритроцитов для определения гемоглобина и при подсчете лейкоцитов. Лизирующий раствор предназначен для лизирования эритроцитов крови и преобразования гемоглобина в измеряемый комплекс в автоматических гематологических анализаторах. Трансформирует субпопуляции лейкоцитов в разной степени, что создает основу для разделения лейкоцитов на 3 субпопуляции Принцип действия Реагент добавляется для лизиса эритроцитов (RBC) и реагирует с высвобождающимся гемоглобином (HGB) для измерения HGB, подсчета лейкоцитов (WBC) Действующие компоненты Ионы хлорида и сульфата, консервант, антикоагулянт, буферный раствор, дистиллированная вода, квантерниум - Штука - 1,00 - 8 750,00 - 8 750,00

- Наименование характеристики Значение характеристики Единица измерения характеристики Инструкция по заполнению характеристик в заявке Назначение Используется для лизиса (разрушения) оболочки эритроцитов для определения гемоглобина и при подсчете лейкоцитов. Лизирующий раствор предназначен для лизирования эритроцитов крови и преобразования гемоглобина в измеряемый комплекс в автоматических гематологических анализаторах. Трансформирует субпопуляции лейкоцитов в разной степени, что создает основу для разделения лейкоцитов на 3 субпопуляции Значение характеристики не может изменяться участником закупки Принцип действия Реагент добавляется для лизиса эритроцитов (RBC) и реагирует с высвобождающимся гемоглобином (HGB) для измерения HGB, подсчета лейкоцитов (WBC) Значение характеристики не может изменяться участником закупки Действующие компоненты Ионы хлорида и сульфата, консервант, антикоагулянт, буферный раствор, дистиллированная вода, квантерниум Значение характеристики не может изменяться участником закупки Хранение и стабильность Продукт сохраняет стабильность в течение 2 лет при хранении при температуре от 2°C до 25°C. После вскрытия и при работе при температуре от 18°C до 25°C реагент годен в течение 60 дней. Используется для гематологических анализаторов серии Urit Значение характеристики не может изменяться участником закупки Спецификации Продукт представляет собой прозрачную жидкость без частиц, осадка и хлопьев Значение характеристики не может изменяться участником закупки Упаковка Белый, цилиндрический пластиковый флакон из полиэтилена высокого давления. Объем 1 л Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке - Назначение - Используется для лизиса (разрушения) оболочки эритроцитов для определения гемоглобина и при подсчете лейкоцитов. Лизирующий раствор предназначен для лизирования эритроцитов крови и преобразования гемоглобина в измеряемый комплекс в автоматических гематологических анализаторах. Трансформирует субпопуляции лейкоцитов в разной степени, что создает основу для разделения лейкоцитов на 3 субпопуляции - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Принцип действия - Реагент добавляется для лизиса эритроцитов (RBC) и реагирует с высвобождающимся гемоглобином (HGB) для измерения HGB, подсчета лейкоцитов (WBC) - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Действующие компоненты - Ионы хлорида и сульфата, консервант, антикоагулянт, буферный раствор, дистиллированная вода, квантерниум - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Хранение и стабильность - Продукт сохраняет стабильность в течение 2 лет при хранении при температуре от 2°C до 25°C. После вскрытия и при работе при температуре от 18°C до 25°C реагент годен в течение 60 дней. Используется для гематологических анализаторов серии Urit - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Спецификации - Продукт представляет собой прозрачную жидкость без частиц, осадка и хлопьев - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Упаковка - Белый, цилиндрический пластиковый флакон из полиэтилена высокого давления. Объем 1 л - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке

Назначение - Используется для лизиса (разрушения) оболочки эритроцитов для определения гемоглобина и при подсчете лейкоцитов. Лизирующий раствор предназначен для лизирования эритроцитов крови и преобразования гемоглобина в измеряемый комплекс в автоматических гематологических анализаторах. Трансформирует субпопуляции лейкоцитов в разной степени, что создает основу для разделения лейкоцитов на 3 субпопуляции - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Принцип действия - Реагент добавляется для лизиса эритроцитов (RBC) и реагирует с высвобождающимся гемоглобином (HGB) для измерения HGB, подсчета лейкоцитов (WBC) - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Действующие компоненты - Ионы хлорида и сульфата, консервант, антикоагулянт, буферный раствор, дистиллированная вода, квантерниум - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Хранение и стабильность - Продукт сохраняет стабильность в течение 2 лет при хранении при температуре от 2°C до 25°C. После вскрытия и при работе при температуре от 18°C до 25°C реагент годен в течение 60 дней. Используется для гематологических анализаторов серии Urit - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Спецификации - Продукт представляет собой прозрачную жидкость без частиц, осадка и хлопьев - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Упаковка - Белый, цилиндрический пластиковый флакон из полиэтилена высокого давления. Объем 1 л - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

- 20.59.52.199 - Контрольный материал для контроля качества проведения общего анализа крови 1,0 мл. Предназначен для ежедневной оценки точности и воспроизводимости проводимых измерений на автоматическом гематологическом анализаторе, с возможностью дифференциации трёх субпопуляций лейкоцитов. Срок годности набора реагентов 180 дней. Сроки годности вскрытых компонентов контрольного материала - 21 день. Жидкость темно – красного цвета. Объем 1,0 мл соответствие - Штука - 1,00 - 4 300,00 - 4 300,00

- Наименование характеристики Значение характеристики Единица измерения характеристики Инструкция по заполнению характеристик в заявке Предназначен для ежедневной оценки точности и воспроизводимости проводимых измерений на автоматическом гематологическом анализаторе, с возможностью дифференциации трёх субпопуляций лейкоцитов. Срок годности набора реагентов 180 дней. Сроки годности вскрытых компонентов контрольного материала - 21 день. Жидкость темно – красного цвета. Объем 1,0 мл соответствие Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке - Предназначен для ежедневной оценки точности и воспроизводимости проводимых измерений на автоматическом гематологическом анализаторе, с возможностью дифференциации трёх субпопуляций лейкоцитов. Срок годности набора реагентов 180 дней. Сроки годности вскрытых компонентов контрольного материала - 21 день. Жидкость темно – красного цвета. Объем 1,0 мл - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке

Предназначен для ежедневной оценки точности и воспроизводимости проводимых измерений на автоматическом гематологическом анализаторе, с возможностью дифференциации трёх субпопуляций лейкоцитов. Срок годности набора реагентов 180 дней. Сроки годности вскрытых компонентов контрольного материала - 21 день. Жидкость темно – красного цвета. Объем 1,0 мл - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

- 20.59.52.199 - Ренальная панель реагентов Ренальная панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Кальция (Ca), Фосфора (PHOS), Натрия (Na), Калия (K) и Хлоридов (Cl) в цельной крови, плазме и сыворотке животных соответствие Методы исследования ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. BUN BUN определяется с использованием ферментативной реакции. Мочевина вследствие гидролиза, катализируемого уреазой, разлагается на аммоний и двуокись углерода. В реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой (GLDH), аммоний реагирует с 2-оксоглутаратом с образованием L-глутамата. В ходе этой реакции ?-никотинамидадениндинуклеотид (NADH) окисляется до (NAD+), что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна концентрации BUN. CREA CREA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Креатининамидогидролаза гидролизует креатинин CREA в креатин. Затем креатин превращается в саркозин с использованием реакции, катализируемой креатинамидогидролазой. Затем саркозиноксидаза окисляет саркозин с образованием глицина, формальдегида и перекиси водорода (H2O2). Пероксидаза реагирует с перекисью водорода, 2,4,6-тригидроксибензойной кислотой (TBHBA) и 4-аминтриазоламзамещенным пиразолом (4-AAP), образуя в результате краситель хинонимин. Образование красителя измеряется на длине волны 546 нм и пропорционально количеству CREA в образце. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце ... - Штука - 10,00 - 1 095,00 - 10 950,00

- Наименование характеристики Значение характеристики Единица измерения характеристики Инструкция по заполнению характеристик в заявке Ренальная панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Кальция (Ca), Фосфора (PHOS), Натрия (Na), Калия (K) и Хлоридов (Cl) в цельной крови, плазме и сыворотке животных соответствие Значение характеристики не может изменяться участником закупки Методы исследования ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. BUN BUN определяется с использованием ферментативной реакции. Мочевина вследствие гидролиза, катализируемого уреазой, разлагается на аммоний и двуокись углерода. В реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой (GLDH), аммоний реагирует с 2-оксоглутаратом с образованием L-глутамата. В ходе этой реакции ?-никотинамидадениндинуклеотид (NADH) окисляется до (NAD+), что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна концентрации BUN. CREA CREA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Креатининамидогидролаза гидролизует креатинин CREA в креатин. Затем креатин превращается в саркозин с использованием реакции, катализируемой креатинамидогидролазой. Затем саркозиноксидаза окисляет саркозин с образованием глицина, формальдегида и перекиси водорода (H2O2). Пероксидаза реагирует с перекисью водорода, 2,4,6-тригидроксибензойной кислотой (TBHBA) и 4-аминтриазоламзамещенным пиразолом (4-AAP), образуя в результате краситель хинонимин. Образование красителя измеряется на длине волны 546 нм и пропорционально количеству CREA в образце. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце Значение характеристики не может изменяться участником закупки PHOS PHOS определяется с использованием ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце. Na Na определяется с использованием ферментативной реакции. Путем активации ?-галактозидазы ионами Na, o-нитрофенол-?-галактопиранозид (ONPG) вступает в каталитическую реакцию с активированной ?-галактозидазой с образованием o-нитрофенола и галактозы. Оптическая плотность o-нитрофенола измеряется на длине волны 405 нм и пропорциональна содержанию Na в пробе. K K определяется с использованием ферментативной реакции. Пуриваткиназа (PK) дефосфорилирует фосфоенолпуриват (PEP) с образованием пуривата. Затем пуриват превращается в лактат под каталитическим действием лактатдегидрогеназы (LDH). Одновременно NADH окисляется в NAD+, что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию калия в пробе. Cl Cl определяется с использованием ферментативной реакции. Хлорид-ион образует соединение с амилазой, а затем приводит к реактивации фермента. Затем амилаза превращает синтетический субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозид (Gal-G2-?-CNP) в 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Количество образующегося вещества и поглощение на длине волны 405 нм пропорциональны количеству хлоридов в пробе - Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке - Ренальная панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Кальция (Ca), Фосфора (PHOS), Натрия (Na), Калия (K) и Хлоридов (Cl) в цельной крови, плазме и сыворотке животных - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Методы исследования - ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. BUN BUN определяется с использованием ферментативной реакции. Мочевина вследствие гидролиза, катализируемого уреазой, разлагается на аммоний и двуокись углерода. В реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой (GLDH), аммоний реагирует с 2-оксоглутаратом с образованием L-глутамата. В ходе этой реакции ?-никотинамидадениндинуклеотид (NADH) окисляется до (NAD+), что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна концентрации BUN. CREA CREA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Креатининамидогидролаза гидролизует креатинин CREA в креатин. Затем креатин превращается в саркозин с использованием реакции, катализируемой креатинамидогидролазой. Затем саркозиноксидаза окисляет саркозин с образованием глицина, формальдегида и перекиси водорода (H2O2). Пероксидаза реагирует с перекисью водорода, 2,4,6-тригидроксибензойной кислотой (TBHBA) и 4-аминтриазоламзамещенным пиразолом (4-AAP), образуя в результате краситель хинонимин. Образование красителя измеряется на длине волны 546 нм и пропорционально количеству CREA в образце. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - PHOS PHOS определяется с использованием ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце. Na Na определяется с использованием ферментативной реакции. Путем активации ?-галактозидазы ионами Na, o-нитрофенол-?-галактопиранозид (ONPG) вступает в каталитическую реакцию с активированной ?-галактозидазой с образованием o-нитрофенола и галактозы. Оптическая плотность o-нитрофенола измеряется на длине волны 405 нм и пропорциональна содержанию Na в пробе. K K определяется с использованием ферментативной реакции. Пуриваткиназа (PK) дефосфорилирует фосфоенолпуриват (PEP) с образованием пуривата. Затем пуриват превращается в лактат под каталитическим действием лактатдегидрогеназы (LDH). Одновременно NADH окисляется в NAD+, что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию калия в пробе. Cl Cl определяется с использованием ферментативной реакции. Хлорид-ион образует соединение с амилазой, а затем приводит к реактивации фермента. Затем амилаза превращает синтетический субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозид (Gal-G2-?-CNP) в 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Количество образующегося вещества и поглощение на длине волны 405 нм пропорциональны количеству хлоридов в пробе

Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке

Ренальная панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Кальция (Ca), Фосфора (PHOS), Натрия (Na), Калия (K) и Хлоридов (Cl) в цельной крови, плазме и сыворотке животных - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Методы исследования - ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. BUN BUN определяется с использованием ферментативной реакции. Мочевина вследствие гидролиза, катализируемого уреазой, разлагается на аммоний и двуокись углерода. В реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой (GLDH), аммоний реагирует с 2-оксоглутаратом с образованием L-глутамата. В ходе этой реакции ?-никотинамидадениндинуклеотид (NADH) окисляется до (NAD+), что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна концентрации BUN. CREA CREA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Креатининамидогидролаза гидролизует креатинин CREA в креатин. Затем креатин превращается в саркозин с использованием реакции, катализируемой креатинамидогидролазой. Затем саркозиноксидаза окисляет саркозин с образованием глицина, формальдегида и перекиси водорода (H2O2). Пероксидаза реагирует с перекисью водорода, 2,4,6-тригидроксибензойной кислотой (TBHBA) и 4-аминтриазоламзамещенным пиразолом (4-AAP), образуя в результате краситель хинонимин. Образование красителя измеряется на длине волны 546 нм и пропорционально количеству CREA в образце. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

PHOS PHOS определяется с использованием ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце. Na Na определяется с использованием ферментативной реакции. Путем активации ?-галактозидазы ионами Na, o-нитрофенол-?-галактопиранозид (ONPG) вступает в каталитическую реакцию с активированной ?-галактозидазой с образованием o-нитрофенола и галактозы. Оптическая плотность o-нитрофенола измеряется на длине волны 405 нм и пропорциональна содержанию Na в пробе. K K определяется с использованием ферментативной реакции. Пуриваткиназа (PK) дефосфорилирует фосфоенолпуриват (PEP) с образованием пуривата. Затем пуриват превращается в лактат под каталитическим действием лактатдегидрогеназы (LDH). Одновременно NADH окисляется в NAD+, что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию калия в пробе. Cl Cl определяется с использованием ферментативной реакции. Хлорид-ион образует соединение с амилазой, а затем приводит к реактивации фермента. Затем амилаза превращает синтетический субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозид (Gal-G2-?-CNP) в 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Количество образующегося вещества и поглощение на длине волны 405 нм пропорциональны количеству хлоридов в пробе

- 20.59.52.199 - Диагностическая панель реагентов Диагностическая панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Щелочной фосфатазы (ALP), Аланинаминотрансферазы (ALT), Амилазы (AMY), Аспартатаминотрансферазы (AST), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Глюкозы (GLU), Общего билирубина (TBIL), Общего белка (TP), Кальция (Ca) и Фосфора (PHOS) в цельной крови, плазме и сыворотке животных. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), отношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и отношения Мочевина в крови/Креатинин (B/C Ratio). В состав Диагностической панели реагентов входит всего 12 наборов сухих реагентов, размещенных в соответствующих измерительных каналах реагентного диска соответствие Методы исследования ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. ALP Активность ALP определяется путем ферментативной реакции п-нитрофенилфосфата, гидролизуемого ALP в продукт желтого цвета p-нитрофенол, оптическая плотность которого измеряется на длине волны 405 нм. Скорость реакции прямо пропорциональна активности фермента. ALT Активность ALT определяется путем ферментативной реакции. ALT вступает в каталитическую реакцию с аланином с участием ?-кетоглутарата, в результате которой образуются глутамат и пируват. В присутствии NADH лактатдегидрогеназа превращает пируват в лактат. В процессе реакции NADH окисляется до NAD. Снижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности ALT. AMY Активность амилазы определяется путем ферментативной реакции. Субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозида (Gal-G2-?-CNP) реагирует непосредственно с ?-амилазой и высвобождает из субстрата 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Оптическая плотность измеряется на длине волны 405 нм и прямо связана с активностью ?-амилазы в пробе. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. ... - Штука - 10,00 - 1 345,00 - 13 450,00

- Наименование характеристики Значение характеристики Единица измерения характеристики Инструкция по заполнению характеристик в заявке Диагностическая панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Щелочной фосфатазы (ALP), Аланинаминотрансферазы (ALT), Амилазы (AMY), Аспартатаминотрансферазы (AST), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Глюкозы (GLU), Общего билирубина (TBIL), Общего белка (TP), Кальция (Ca) и Фосфора (PHOS) в цельной крови, плазме и сыворотке животных. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), отношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и отношения Мочевина в крови/Креатинин (B/C Ratio). В состав Диагностической панели реагентов входит всего 12 наборов сухих реагентов, размещенных в соответствующих измерительных каналах реагентного диска соответствие Значение характеристики не может изменяться участником закупки Методы исследования ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. ALP Активность ALP определяется путем ферментативной реакции п-нитрофенилфосфата, гидролизуемого ALP в продукт желтого цвета p-нитрофенол, оптическая плотность которого измеряется на длине волны 405 нм. Скорость реакции прямо пропорциональна активности фермента. ALT Активность ALT определяется путем ферментативной реакции. ALT вступает в каталитическую реакцию с аланином с участием ?-кетоглутарата, в результате которой образуются глутамат и пируват. В присутствии NADH лактатдегидрогеназа превращает пируват в лактат. В процессе реакции NADH окисляется до NAD. Снижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности ALT. AMY Активность амилазы определяется путем ферментативной реакции. Субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозида (Gal-G2-?-CNP) реагирует непосредственно с ?-амилазой и высвобождает из субстрата 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Оптическая плотность измеряется на длине волны 405 нм и прямо связана с активностью ?-амилазы в пробе. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. Значение характеристики не может изменяться участником закупки BUN BUN определяется путем ферментативной реакции. Мочевина вследствие гидролиза, катализируемого уреазой, разлагается на аммоний и двуокись углерода. В реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой (GLDH), аммоний реагирует с 2-оксоглутаратом с образованием L-глутамата. В ходе этой реакции ?-никотинамидадениндинуклеотид (NADH) окисляется до (NAD+), что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна концентрации BUN. CREA CREA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Креатининамидогидролаза гидролизует креатинин CREA в креатин. Затем креатин превращается в саркозин путем реакции, катализируемой креатинамидогидролазой. Затем саркозиноксидаза окисляет саркозин с образованием глицина, формальдегида и перекиси водорода (H2O2). Пероксидаза реагирует с перекисью водорода, 2,4,6-тригидроксибензойной кислотой (TBHBA) и 4-аминтриазоламзамещенным пиразолом (4-AAP), образуя в результате краситель хинонимин. Образование красителя измеряется на длине волны 546 нм и пропорционально количеству CREA в образце. GLU GLU определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Сахароза при каталитической реакции с гексокиназой образует D-глюкоза-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации GLU TBIL TBIL определяется путем окисления ванадатом. В буферном растворе с pH 3 TBIL окисляется, образуя биливердин. Оптическая плотность измеряется на длине волны 450 нм и пропорциональна общей концентрации билирубина в пробе. TP TP определяется биуретовым методом. Пептидные связи белка реагируют с ионами меди в щелочной среде с образованием соединения пурпурного цвета. Изменение окраски пропорционально исходной концентрации TP и измеряется на длине волны 546 нм. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце. PHOS PHOS определяется путем ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце - Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке - Диагностическая панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Щелочной фосфатазы (ALP), Аланинаминотрансферазы (ALT), Амилазы (AMY), Аспартатаминотрансферазы (AST), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Глюкозы (GLU), Общего билирубина (TBIL), Общего белка (TP), Кальция (Ca) и Фосфора (PHOS) в цельной крови, плазме и сыворотке животных. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), отношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и отношения Мочевина в крови/Креатинин (B/C Ratio). В состав Диагностической панели реагентов входит всего 12 наборов сухих реагентов, размещенных в соответствующих измерительных каналах реагентного диска - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Методы исследования - ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. ALP Активность ALP определяется путем ферментативной реакции п-нитрофенилфосфата, гидролизуемого ALP в продукт желтого цвета p-нитрофенол, оптическая плотность которого измеряется на длине волны 405 нм. Скорость реакции прямо пропорциональна активности фермента. ALT Активность ALT определяется путем ферментативной реакции. ALT вступает в каталитическую реакцию с аланином с участием ?-кетоглутарата, в результате которой образуются глутамат и пируват. В присутствии NADH лактатдегидрогеназа превращает пируват в лактат. В процессе реакции NADH окисляется до NAD. Снижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности ALT. AMY Активность амилазы определяется путем ферментативной реакции. Субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозида (Gal-G2-?-CNP) реагирует непосредственно с ?-амилазой и высвобождает из субстрата 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Оптическая плотность измеряется на длине волны 405 нм и прямо связана с активностью ?-амилазы в пробе. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - BUN BUN определяется путем ферментативной реакции. Мочевина вследствие гидролиза, катализируемого уреазой, разлагается на аммоний и двуокись углерода. В реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой (GLDH), аммоний реагирует с 2-оксоглутаратом с образованием L-глутамата. В ходе этой реакции ?-никотинамидадениндинуклеотид (NADH) окисляется до (NAD+), что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна концентрации BUN. CREA CREA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Креатининамидогидролаза гидролизует креатинин CREA в креатин. Затем креатин превращается в саркозин путем реакции, катализируемой креатинамидогидролазой. Затем саркозиноксидаза окисляет саркозин с образованием глицина, формальдегида и перекиси водорода (H2O2). Пероксидаза реагирует с перекисью водорода, 2,4,6-тригидроксибензойной кислотой (TBHBA) и 4-аминтриазоламзамещенным пиразолом (4-AAP), образуя в результате краситель хинонимин. Образование красителя измеряется на длине волны 546 нм и пропорционально количеству CREA в образце. GLU GLU определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Сахароза при каталитической реакции с гексокиназой образует D-глюкоза-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации GLU - TBIL TBIL определяется путем окисления ванадатом. В буферном растворе с pH 3 TBIL окисляется, образуя биливердин. Оптическая плотность измеряется на длине волны 450 нм и пропорциональна общей концентрации билирубина в пробе. TP TP определяется биуретовым методом. Пептидные связи белка реагируют с ионами меди в щелочной среде с образованием соединения пурпурного цвета. Изменение окраски пропорционально исходной концентрации TP и измеряется на длине волны 546 нм. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце. PHOS PHOS определяется путем ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце

Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке

Диагностическая панель реагентов, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Щелочной фосфатазы (ALP), Аланинаминотрансферазы (ALT), Амилазы (AMY), Аспартатаминотрансферазы (AST), Мочевины в крови (BUN), Креатинина (CREA), Глюкозы (GLU), Общего билирубина (TBIL), Общего белка (TP), Кальция (Ca) и Фосфора (PHOS) в цельной крови, плазме и сыворотке животных. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), отношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и отношения Мочевина в крови/Креатинин (B/C Ratio). В состав Диагностической панели реагентов входит всего 12 наборов сухих реагентов, размещенных в соответствующих измерительных каналах реагентного диска - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Методы исследования - ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. ALP Активность ALP определяется путем ферментативной реакции п-нитрофенилфосфата, гидролизуемого ALP в продукт желтого цвета p-нитрофенол, оптическая плотность которого измеряется на длине волны 405 нм. Скорость реакции прямо пропорциональна активности фермента. ALT Активность ALT определяется путем ферментативной реакции. ALT вступает в каталитическую реакцию с аланином с участием ?-кетоглутарата, в результате которой образуются глутамат и пируват. В присутствии NADH лактатдегидрогеназа превращает пируват в лактат. В процессе реакции NADH окисляется до NAD. Снижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности ALT. AMY Активность амилазы определяется путем ферментативной реакции. Субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозида (Gal-G2-?-CNP) реагирует непосредственно с ?-амилазой и высвобождает из субстрата 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Оптическая плотность измеряется на длине волны 405 нм и прямо связана с активностью ?-амилазы в пробе. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

BUN BUN определяется путем ферментативной реакции. Мочевина вследствие гидролиза, катализируемого уреазой, разлагается на аммоний и двуокись углерода. В реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой (GLDH), аммоний реагирует с 2-оксоглутаратом с образованием L-глутамата. В ходе этой реакции ?-никотинамидадениндинуклеотид (NADH) окисляется до (NAD+), что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна концентрации BUN. CREA CREA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Креатининамидогидролаза гидролизует креатинин CREA в креатин. Затем креатин превращается в саркозин путем реакции, катализируемой креатинамидогидролазой. Затем саркозиноксидаза окисляет саркозин с образованием глицина, формальдегида и перекиси водорода (H2O2). Пероксидаза реагирует с перекисью водорода, 2,4,6-тригидроксибензойной кислотой (TBHBA) и 4-аминтриазоламзамещенным пиразолом (4-AAP), образуя в результате краситель хинонимин. Образование красителя измеряется на длине волны 546 нм и пропорционально количеству CREA в образце. GLU GLU определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Сахароза при каталитической реакции с гексокиназой образует D-глюкоза-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации GLU

TBIL TBIL определяется путем окисления ванадатом. В буферном растворе с pH 3 TBIL окисляется, образуя биливердин. Оптическая плотность измеряется на длине волны 450 нм и пропорциональна общей концентрации билирубина в пробе. TP TP определяется биуретовым методом. Пептидные связи белка реагируют с ионами меди в щелочной среде с образованием соединения пурпурного цвета. Изменение окраски пропорционально исходной концентрации TP и измеряется на длине волны 546 нм. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце. PHOS PHOS определяется путем ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце

- 20.59.52.199 - Панель Птицы и рептилии Панель реагентов Птицы и рептилии, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Аспартатаминотрансферазы (AST), Общего белка (TP), Глюкозы (GLU), Кальция (Ca), Хлоридов (Cl), Фосфора (PHOS), Калия (K), Натрия (Na), Желчных кислот (ВА), Мочевой кислоты (UA) и Креатинфосфокиназы (CPK) в цельной крови, плазме и сыворотке птиц и рептилий. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), соотношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и соотношения Натрий/Калий (Na/K Ratio) соответствие Методы исследования ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце. Cl Cl определяется с использованием ферментативной реакции. Хлорид-ион образует соединение с амилазой, а затем приводит к реактивации фермента. Затем амилаза превращает синтетический субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозид (Gal-G2-?-CNP) в 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Количество образующегося вещества и поглощение на длине волны 405 нм пропорциональны количеству хлоридов в пробе. CPK CPK определяется методом определения конечной точки ферментативной реакции. CPK катализирует реакцию креатинфосфата и ADP с образованием креатина и ATP. Затем гексокиназа катализирует реакцию глюкозы и ATP, образующих D-глюкозу-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD, G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации CPK ... - Штука - 10,00 - 2 010,00 - 20 100,00

- Наименование характеристики Значение характеристики Единица измерения характеристики Инструкция по заполнению характеристик в заявке Панель реагентов Птицы и рептилии, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Аспартатаминотрансферазы (AST), Общего белка (TP), Глюкозы (GLU), Кальция (Ca), Хлоридов (Cl), Фосфора (PHOS), Калия (K), Натрия (Na), Желчных кислот (ВА), Мочевой кислоты (UA) и Креатинфосфокиназы (CPK) в цельной крови, плазме и сыворотке птиц и рептилий. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), соотношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и соотношения Натрий/Калий (Na/K Ratio) соответствие Значение характеристики не может изменяться участником закупки Методы исследования ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце. Cl Cl определяется с использованием ферментативной реакции. Хлорид-ион образует соединение с амилазой, а затем приводит к реактивации фермента. Затем амилаза превращает синтетический субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозид (Gal-G2-?-CNP) в 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Количество образующегося вещества и поглощение на длине волны 405 нм пропорциональны количеству хлоридов в пробе. CPK CPK определяется методом определения конечной точки ферментативной реакции. CPK катализирует реакцию креатинфосфата и ADP с образованием креатина и ATP. Затем гексокиназа катализирует реакцию глюкозы и ATP, образующих D-глюкозу-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD, G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации CPK Значение характеристики не может изменяться участником закупки GLU GLU определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Сахароза при каталитической реакции с гексокиназой образует D-глюкоза-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации GLU. PHOS PHOS определяется путем ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце. K K определяется путем ферментативной реакции. Пуриваткиназа (PK) дефосфорилирует фосфоенолпуриват (PEP) с образованием пуривата. Затем пуриват превращается в лактат под каталитическим действием лактатдегидрогеназы (LDH). Одновременно NADH окисляется в NAD+, что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию калия в пробе Na Na определяется путем ферментативной реакции. Путем активации ?-галактозидазы ионами Na, o-нитрофенол-?-галактопиранозид (ONPG) вступает в каталитическую реакцию с активированной ?-галактозидазой с образованием o-нитрофенола и галактозы. Оптическая плотность o-нитрофенола измеряется на длине волны 405 нм и пропорциональна содержанию Na в пробе. TP TP определяется биуретовым методом. Пептидные связи белка реагируют с ионами меди в щелочной среде с образованием соединения пурпурного цвета. Изменение окраски пропорционально исходной концентрации TP и измеряется на длине волны 546 нм. BA Показатель BA определяется путем ферментативной реакции. В присутствии Thio-NAD+ желчные кислоты вступают в реакцию с ферментом 3-?-гидроксистероиддегидрогеназой (3-?-HSD) с образованием окисленных желчных кислот и Thio-NADH. Возникает ферментативная циклическая реакция, в которой NADH присутствует в реакции, а 3-?-HSD превращает окисленные желчные кислоты в неокисленные желчные кислоты. Скорость образования Thio-NADH пропорциональна концентрации BA в пробе. Концентрация BA определяется путем измерения оптической плотности на длине волны 405 нм. UA UA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. В данном методе мочевая кислота превращается в аллантоин и пероксид. Реакция пероксида с 4-аминоантипирином (4-AAP) и 3,5-дихлоро-2-гидроксибензолсульфонатом (DCHBS), катализируемая пероксидазой, приводит к образованию хинониминового красителя. Количество образующегося красителя пропорционально концентрации UA и измеряется на длине волны 510 нм - Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке - Панель реагентов Птицы и рептилии, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Аспартатаминотрансферазы (AST), Общего белка (TP), Глюкозы (GLU), Кальция (Ca), Хлоридов (Cl), Фосфора (PHOS), Калия (K), Натрия (Na), Желчных кислот (ВА), Мочевой кислоты (UA) и Креатинфосфокиназы (CPK) в цельной крови, плазме и сыворотке птиц и рептилий. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), соотношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и соотношения Натрий/Калий (Na/K Ratio) - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - Методы исследования - ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце. Cl Cl определяется с использованием ферментативной реакции. Хлорид-ион образует соединение с амилазой, а затем приводит к реактивации фермента. Затем амилаза превращает синтетический субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозид (Gal-G2-?-CNP) в 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Количество образующегося вещества и поглощение на длине волны 405 нм пропорциональны количеству хлоридов в пробе. CPK CPK определяется методом определения конечной точки ферментативной реакции. CPK катализирует реакцию креатинфосфата и ADP с образованием креатина и ATP. Затем гексокиназа катализирует реакцию глюкозы и ATP, образующих D-глюкозу-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD, G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации CPK - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки - GLU GLU определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Сахароза при каталитической реакции с гексокиназой образует D-глюкоза-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации GLU. PHOS PHOS определяется путем ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце. K K определяется путем ферментативной реакции. Пуриваткиназа (PK) дефосфорилирует фосфоенолпуриват (PEP) с образованием пуривата. Затем пуриват превращается в лактат под каталитическим действием лактатдегидрогеназы (LDH). Одновременно NADH окисляется в NAD+, что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию калия в пробе - Na Na определяется путем ферментативной реакции. Путем активации ?-галактозидазы ионами Na, o-нитрофенол-?-галактопиранозид (ONPG) вступает в каталитическую реакцию с активированной ?-галактозидазой с образованием o-нитрофенола и галактозы. Оптическая плотность o-нитрофенола измеряется на длине волны 405 нм и пропорциональна содержанию Na в пробе. TP TP определяется биуретовым методом. Пептидные связи белка реагируют с ионами меди в щелочной среде с образованием соединения пурпурного цвета. Изменение окраски пропорционально исходной концентрации TP и измеряется на длине волны 546 нм. BA Показатель BA определяется путем ферментативной реакции. В присутствии Thio-NAD+ желчные кислоты вступают в реакцию с ферментом 3-?-гидроксистероиддегидрогеназой (3-?-HSD) с образованием окисленных желчных кислот и Thio-NADH. Возникает ферментативная циклическая реакция, в которой NADH присутствует в реакции, а 3-?-HSD превращает окисленные желчные кислоты в неокисленные желчные кислоты. Скорость образования Thio-NADH пропорциональна концентрации BA в пробе. Концентрация BA определяется путем измерения оптической плотности на длине волны 405 нм. UA UA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. В данном методе мочевая кислота превращается в аллантоин и пероксид. Реакция пероксида с 4-аминоантипирином (4-AAP) и 3,5-дихлоро-2-гидроксибензолсульфонатом (DCHBS), катализируемая пероксидазой, приводит к образованию хинониминового красителя. Количество образующегося красителя пропорционально концентрации UA и измеряется на длине волны 510 нм

Наименование характеристики - Значение характеристики - Единица измерения характеристики - Инструкция по заполнению характеристик в заявке

Панель реагентов Птицы и рептилии, используемая с ветеринарным биохимическим анализатором skyla VB1, предназначена для количественного определения Альбумина (ALB), Аспартатаминотрансферазы (AST), Общего белка (TP), Глюкозы (GLU), Кальция (Ca), Хлоридов (Cl), Фосфора (PHOS), Калия (K), Натрия (Na), Желчных кислот (ВА), Мочевой кислоты (UA) и Креатинфосфокиназы (CPK) в цельной крови, плазме и сыворотке птиц и рептилий. Также могут быть получены расчетные значения Глобулина (GLOB), соотношения Альбумин/ Глобулин (A/G Ratio) и соотношения Натрий/Калий (Na/K Ratio) - соответствие - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

Методы исследования - ALB ALB определяется по методу конечной точки биохимической реакции. ALB при реакции с бромокрезоловым зеленым (BCG) образует комплекс желто-зеленого цвета. Оптическая плотность измеряется на длине волны 600 нм. Содержание ALB в пробе пропорционально связанному ALB. AST Активность AST определяется путем ферментативной реакции. При реакции исследуемого образца с субстрат-ферментным реагентом, AST превращает L-аспарагиновую кислоту и ?-кетоглутарат в глутамат натрия и амидацетат. Затем амидацетат превращается в малат с помощью малатдегидрогеназы с одновременным окислением NADH в NAD. Понижение оптической плотности NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорционально активности AST. Ca Ca определяется методом определения конечной точки химической реакции. Кальций реагирует с арсеназо III с образованием комплекса пурпурной окраски. Образование комплекса измеряется на длине волны 650 нм и пропорционально содержанию Ca в образце. Cl Cl определяется с использованием ферментативной реакции. Хлорид-ион образует соединение с амилазой, а затем приводит к реактивации фермента. Затем амилаза превращает синтетический субстрат ?-(2-хлоро-4-нитрофенил)-?-1,4-галактопиранозилмальтозид (Gal-G2-?-CNP) в 2-хлоро-4-нитрофенол (CNP). Количество образующегося вещества и поглощение на длине волны 405 нм пропорциональны количеству хлоридов в пробе. CPK CPK определяется методом определения конечной точки ферментативной реакции. CPK катализирует реакцию креатинфосфата и ADP с образованием креатина и ATP. Затем гексокиназа катализирует реакцию глюкозы и ATP, образующих D-глюкозу-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD, G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации CPK - - Значение характеристики не может изменяться участником закупки

GLU GLU определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. Сахароза при каталитической реакции с гексокиназой образует D-глюкоза-6-фосфат (G-6-P). В присутствии NAD G-6-PD превращает G-6-P в 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность может быть измерена на длине волны 340 нм в присутствии NADH и пропорциональна концентрации GLU. PHOS PHOS определяется путем ферментативной реакции. Посредством ряда ферментативных реакций с сахарозафосфотазой, фосфоглюкомутазой и глюкоза-6-фосфатдегидрогеназой PHOS образует 6-фосфоглюконат и NADH. Оптическая плотность NADH измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию PHOS в образце. K K определяется путем ферментативной реакции. Пуриваткиназа (PK) дефосфорилирует фосфоенолпуриват (PEP) с образованием пуривата. Затем пуриват превращается в лактат под каталитическим действием лактатдегидрогеназы (LDH). Одновременно NADH окисляется в NAD+, что сопровождается изменением окраски. Скорость изменения оптической плотности измеряется на длине волны 340 нм и пропорциональна содержанию калия в пробе

Na Na определяется путем ферментативной реакции. Путем активации ?-галактозидазы ионами Na, o-нитрофенол-?-галактопиранозид (ONPG) вступает в каталитическую реакцию с активированной ?-галактозидазой с образованием o-нитрофенола и галактозы. Оптическая плотность o-нитрофенола измеряется на длине волны 405 нм и пропорциональна содержанию Na в пробе. TP TP определяется биуретовым методом. Пептидные связи белка реагируют с ионами меди в щелочной среде с образованием соединения пурпурного цвета. Изменение окраски пропорционально исходной концентрации TP и измеряется на длине волны 546 нм. BA Показатель BA определяется путем ферментативной реакции. В присутствии Thio-NAD+ желчные кислоты вступают в реакцию с ферментом 3-?-гидроксистероиддегидрогеназой (3-?-HSD) с образованием окисленных желчных кислот и Thio-NADH. Возникает ферментативная циклическая реакция, в которой NADH присутствует в реакции, а 3-?-HSD превращает окисленные желчные кислоты в неокисленные желчные кислоты. Скорость образования Thio-NADH пропорциональна концентрации BA в пробе. Концентрация BA определяется путем измерения оптической плотности на длине волны 405 нм. UA UA определяется определяется методом ферментативной реакции по конечной точке. В данном методе мочевая кислота превращается в аллантоин и пероксид. Реакция пероксида с 4-аминоантипирином (4-AAP) и 3,5-дихлоро-2-гидроксибензолсульфонатом (DCHBS), катализируемая пероксидазой, приводит к образованию хинониминового красителя. Количество образующегося красителя пропорционально концентрации UA и измеряется на длине волны 510 нм

Преимущества, требования к участникам

Преимущества: Преимущество в соответствии с ч. 3 ст. 30 Закона № 44-ФЗ - Размер преимущества не установлен

Требования к участникам: 1. Требования к участникам закупок в соответствии с ч. 1.1 ст. 31 Закона № 44-ФЗ 2. Единые требования к участникам закупок в соответствии с ч. 1 ст. 31 Закона № 44-ФЗ

Применение национального режима по ст. 14 Закона № 44-ФЗ

Применение национального режима по ст. 14 Закона № 44-ФЗ: Основанием для установки указания запретов, ограничений закупок товаров, происходящих из иностранных государств, выполняемых работ, оказываемых услуг иностранными лицами, а так же преимуществ в отношении товаров российского происхождения, а также товаров происходящих из стран ЕАЭС, выполняемых работ, оказываемых услуг российскими лицами, а также лицами, зарегистрированными в странах ЕАЭС, является Постановление Правительства Российской Федерации о мерах по предоставлению национального режима от 23.12.2024 № 1875.

Условия контракта

Место поставки товара, выполнения работы или оказания услуги: Российская Федерация, респ. Крым, г.о. Симферополь, г. Симферополь, ул. Киевская, д. 150

Предусмотрена возможность одностороннего отказа от исполнения контракта в соответствии со ст. 95 Закона № 44-ФЗ: Да

Обеспечение исполнения контракта

Требуется обеспечение исполнения контракта: Да

Размер обеспечения исполнения контракта: 5 %

Порядок предоставления обеспечения исполнения контракта, требования к обеспечению: Обеспечение исполнения контракта предоставляется в виде независимой гарантии, соответствующей требованиям ст. ст. 45, 96 Федерального закона от 05.04.2013 № 44-ФЗ, или внесением денежных средств на указанный заказчиком счет. Способ обеспечения исполнения контракта определяется участником закупки самостоятельно. Контракт заключается после предоставления участником закупки обеспечения исполнения контракта Получатель: Федеральное государственное бюджетное учреждение науки «Научно-исследовательский институт сельского хозяйства Крыма» 295034, г. Симферополь, ул. Киевская, д.150 ОКПО 01579545 ИНН 9102200862 КПП 910201001 КБК 00000000000000000510 к/с 40102810645370000035 р/с 03214643000000017500 УФК по Республике Крым (ФГБУН «НИИСХ Крыма» л/с 20756В02180) БИК 013510002 ОТДЕЛЕНИЕ РЕСПУБЛИКА КРЫМ БАНКА РОССИИ//УФК по Республике Крым г Симферополь В назначении платежа указывается: «Обеспечение исполнения обязательств по контракту для нужд ФГБУН «НИИСХ Крыма» (извещение № _______)»

Платежные реквизиты для обеспечения исполнения контракта: p/c 00000000000000000000, л/c См. прилагаемые документы, БИК 000000000

Информация о банковском и (или) казначейском сопровождении контракта

Банковское или казначейское сопровождение контракта не требуется

Документы

Общая информация

Документы

Журнал событий